| Probenmaterial | Urin |
| Minimalvolumen | 110 µl |
| Stabilität |
Raumtemperatur (bis 25 °C): 2 Tage Kühlschrank (5-8 °C): 10 Tage |
| Methode | Enzymatischer Farbtest nach IFCC |
| Einheit | U/l |
| Durchführungsort | 1 intern |
| Labor | intern |
| Frequenz | täglich |
| Klinik | Amylasen sind eine Gruppe der Hydrolasen, die komplexe Kohlenhydrate, bestehend aus durch Kohlenstoffatome 1 und 4 verbundene α-D-Glukoseeinheiten aufspalten. Diese befinden sich auf benachbarten Glukoseseitenketten. Im Körper ist Amylase in verschiedenen Organen und Geweben vorhanden. Die größte Konzentration tritt in der Bauchspeicheldrüse auf, wo das Enzym durch die Azinuszellen synthetisiert und anschließend über das System des Ductus Pancreaticus in den Darmtrakt sekretiert wird. Die Speicheldrüsen sekretieren ebenfalls eine starke Amylase zur Initiierung der Stärkehydrolyse, während sich die Nahrung noch in Mund und Speiseröhre befindet. Zu den Erkrankungen, die aus einem Anstieg der Plasma α-Amylase resultieren, zählen: akute Pankreatitis, Parotitis, Alkoholismus, Niereninsuffizienz und Erkrankungen wie virale Hepatitis, AIDS, Abdominaltyphus, Sarkoidose und Trauma am oberen Abdomen. Nach einem ERCP-Verfahren lässt sich ebenfalls ein Anstieg von Amylase feststellen. Bei akuter Pankreatitis nimmt die Amylasekonzentration 5-6 Stunden nach dem Einsetzen der Symptome zu und bleibt 2-5 Tage lang erhöht. Der Anstieg der Plasma-Aktivität hängt nicht von der Schwere der Erkrankung ab, umgekehrt muss eine großflächige Schädigung der Bauchspeicheldrüse keinen signifikanten Anstieg der Plasma-Konzentration in der α-Amylase der Bauchspeicheldrüse bedeuten. α-Amylase wird durch glomeruläre Filtration ausgeschieden, davon werden anschließend 50% durch die Tubuli reabsorbiert. Die Reabsorption wird nach vorübergehender Schädigung der Tubuli, nach Verbrennungen, bei Vorhandensein von diabetischer Ketoazidose und bei akuter Pankreatitis sowie bei Proteinurie, die zu einem Anstieg des α-Amylase -Abbaus führt, deutlich reduziert. Die Bestimmung der Alpha-Amylase im Urin ist bei Hyperamylasämie im Zusammenhang mit Makroamylasämie oder einer Niereninsuffizienz indiziert. Hypoamylasämie wurde bei fortgeschrittener zystischer Fibrose, schwerer Lebererkrankung und Pankreatektomie festgestellt. Hypoamylasämie wurde aufgrund der verminderten Konzentration im Speichel auch bei adipösen Patienten festgestellt. |
| Nachbestellung | 1 Woche |
| Analysenziffer | 1047.00 |
| Taxpunkte | 2.30 |
| max. Variationskoeffizient | 0.7 % |
| Frequenz | täglich |
| Einheit | U/l |
| Klinik | Amylasen sind eine Gruppe der Hydrolasen, die komplexe Kohlenhydrate, bestehend aus durch Kohlenstoffatome 1 und 4 verbundene α-D-Glukoseeinheiten aufspalten. Diese befinden sich auf benachbarten Glukoseseitenketten. Im Körper ist Amylase in verschiedenen Organen und Geweben vorhanden. Die größte Konzentration tritt in der Bauchspeicheldrüse auf, wo das Enzym durch die Azinuszellen synthetisiert und anschließend über das System des Ductus Pancreaticus in den Darmtrakt sekretiert wird. Die Speicheldrüsen sekretieren ebenfalls eine starke Amylase zur Initiierung der Stärkehydrolyse, während sich die Nahrung noch in Mund und Speiseröhre befindet. Zu den Erkrankungen, die aus einem Anstieg der Plasma α-Amylase resultieren, zählen: akute Pankreatitis, Parotitis, Alkoholismus, Niereninsuffizienz und Erkrankungen wie virale Hepatitis, AIDS, Abdominaltyphus, Sarkoidose und Trauma am oberen Abdomen. Nach einem ERCP-Verfahren lässt sich ebenfalls ein Anstieg von Amylase feststellen. Bei akuter Pankreatitis nimmt die Amylasekonzentration 5-6 Stunden nach dem Einsetzen der Symptome zu und bleibt 2-5 Tage lang erhöht. Der Anstieg der Plasma-Aktivität hängt nicht von der Schwere der Erkrankung ab, umgekehrt muss eine großflächige Schädigung der Bauchspeicheldrüse keinen signifikanten Anstieg der Plasma-Konzentration in der α-Amylase der Bauchspeicheldrüse bedeuten. α-Amylase wird durch glomeruläre Filtration ausgeschieden, davon werden anschließend 50% durch die Tubuli reabsorbiert. Die Reabsorption wird nach vorübergehender Schädigung der Tubuli, nach Verbrennungen, bei Vorhandensein von diabetischer Ketoazidose und bei akuter Pankreatitis sowie bei Proteinurie, die zu einem Anstieg des α-Amylase -Abbaus führt, deutlich reduziert. Die Bestimmung der Alpha-Amylase im Urin ist bei Hyperamylasämie im Zusammenhang mit Makroamylasämie oder einer Niereninsuffizienz indiziert. Hypoamylasämie wurde bei fortgeschrittener zystischer Fibrose, schwerer Lebererkrankung und Pankreatektomie festgestellt. Hypoamylasämie wurde aufgrund der verminderten Konzentration im Speichel auch bei adipösen Patienten festgestellt. |
| Labor | intern |
| Durchführungsort | 1 intern |
| Taxpunkte | 2.30 |
| Analysenziffer | 1047.00 |
| Probenmaterial | Urin |
| Minimalvolumen | 110 µl |
| Nachbestellung | 1 Woche |
| Stabilität |
Raumtemperatur (bis 25 °C): 2 Tage Kühlschrank (5-8 °C): 10 Tage |
| Methode | Enzymatischer Farbtest nach IFCC |
| Parameter | |
| Synonyme | |
| Probenmaterial | Urin |
| Minimalvolumen | 110 µl |
| Stabilität |
Raumtemperatur (bis 25 °C): 2 Tage Kühlschrank (5-8 °C): 10 Tage |
| Abnahmebedingungen | |
| Störfaktoren | |
| Methode | Enzymatischer Farbtest nach IFCC |
| Einheit | U/l |
| Kommentar Referenzbereich | |
| Durchführungsort | 1 intern |
| Labor | intern |
| Frequenz | täglich |
| Bemerkung | |
| Klinik | Amylasen sind eine Gruppe der Hydrolasen, die komplexe Kohlenhydrate, bestehend aus durch Kohlenstoffatome 1 und 4 verbundene α-D-Glukoseeinheiten aufspalten. Diese befinden sich auf benachbarten Glukoseseitenketten. Im Körper ist Amylase in verschiedenen Organen und Geweben vorhanden. Die größte Konzentration tritt in der Bauchspeicheldrüse auf, wo das Enzym durch die Azinuszellen synthetisiert und anschließend über das System des Ductus Pancreaticus in den Darmtrakt sekretiert wird. Die Speicheldrüsen sekretieren ebenfalls eine starke Amylase zur Initiierung der Stärkehydrolyse, während sich die Nahrung noch in Mund und Speiseröhre befindet. Zu den Erkrankungen, die aus einem Anstieg der Plasma α-Amylase resultieren, zählen: akute Pankreatitis, Parotitis, Alkoholismus, Niereninsuffizienz und Erkrankungen wie virale Hepatitis, AIDS, Abdominaltyphus, Sarkoidose und Trauma am oberen Abdomen. Nach einem ERCP-Verfahren lässt sich ebenfalls ein Anstieg von Amylase feststellen. Bei akuter Pankreatitis nimmt die Amylasekonzentration 5-6 Stunden nach dem Einsetzen der Symptome zu und bleibt 2-5 Tage lang erhöht. Der Anstieg der Plasma-Aktivität hängt nicht von der Schwere der Erkrankung ab, umgekehrt muss eine großflächige Schädigung der Bauchspeicheldrüse keinen signifikanten Anstieg der Plasma-Konzentration in der α-Amylase der Bauchspeicheldrüse bedeuten. α-Amylase wird durch glomeruläre Filtration ausgeschieden, davon werden anschließend 50% durch die Tubuli reabsorbiert. Die Reabsorption wird nach vorübergehender Schädigung der Tubuli, nach Verbrennungen, bei Vorhandensein von diabetischer Ketoazidose und bei akuter Pankreatitis sowie bei Proteinurie, die zu einem Anstieg des α-Amylase -Abbaus führt, deutlich reduziert. Die Bestimmung der Alpha-Amylase im Urin ist bei Hyperamylasämie im Zusammenhang mit Makroamylasämie oder einer Niereninsuffizienz indiziert. Hypoamylasämie wurde bei fortgeschrittener zystischer Fibrose, schwerer Lebererkrankung und Pankreatektomie festgestellt. Hypoamylasämie wurde aufgrund der verminderten Konzentration im Speichel auch bei adipösen Patienten festgestellt. |
| weiterführende Analytik | |
| Nachbestellung | 1 Woche |
| Analysenziffer | 1047.00 |
| Taxpunkte | 2.30 |
| max. Variationskoeffizient | 0.7 % |
| Probengefäss | |
| Dauer bis zum Resultat | |
| Referenzbereich |
| Geschlecht | Alter | Wert von () | Wert bis () |
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| Geschlecht | Alter | Wert von (U/l) | Wert bis (U/l) |
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| Geschlecht | Alter | Wert von (U/l) | Wert bis (U/l) |
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