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Cholinesterase ist für die rasche Hydrolyse von Acetylcholin verantwortlich, das an den Nervenendigungen freigesetzt wird, um die Übertragung neuraler Impulse über die Synapse zu vermitteln. Der Abbau von Acetylcholin ist zur Depolarisierung des Nervs notwendig, damit dieser bei der nächsten Impulsübertragung repolarisiert werden kann. Der Serumcholinesterasespiegel eignet sich als Indikator von Insektizidvergiftungen, zum Nachweis atypischer Formen des Enzyms und als Leberfunktionstest. Eine kompetitive Cholinesterasehemmung erfolgt durch die Alkaloide Prostigmin und Physostigmin. Die Cholinesteraseaktivität wird darüber hinaus durch organische Phosphorverbindungen wie etwa Parathion, Sarin und Tetraethylpyrophosphat gehemmt, also durch chemische Substanzen, die von in der Landwirtschaft oder der organisch-chemischen Industrie Beschäftigten inhaliert oder absorbiert werden können. Cholinesterase wird durch eine Vielzahl anderer Verbindungen gehemmt; etwa durch Morphin, Chinin, tertiäre Amine, Phenothiazine, Pyrophosphat, Gallensalze, Citrat, Fluorid und Borat. Bei Aufnahme von zur Inaktivierung der gesamten Acetylcholinesterase im Nervengewebe ausreichenden Mengen tritt der Tod ein. Die ersten Symptome stellen sich erst bei 40%-igem Rückgang der Serumcholinesteraseaktivität ein; neuromuskuläre Wirkungen werden erst bei einer 80%-igen Reduktion deutlich. Im Nullbereich liegende Enzymaktivitätswerte erfordern eine Notfallbehandlung des Patienten mit Enzymregulatoren wie Pyridin-2-aldoxim. Bei Patienten mit niedrigem Acetylcholinspiegel oder nur schwach aktivem Acetylcholin kann die Gabe von Succinyldicholin (Suxamethon), einem im Verlauf chirurgischer Eingriffe eingesetzten Muskelrelaxans, zu längeren Apnoephasen führen. Die Empfindlichkeit gegenüber Succinyldicholin ist vom Phänotypus des Patienten abhängig; zur Identifikation komplikationsanfälliger Patienten wird in der Regel präoperatives Screening empfohlen. In solchen Fällen kann zusätzlich zur Berechnung der Enzymaktivitätshemmung gegenüber spezifischen Substraten in Gegenwart von Dibucain oder Fluorid auch durch Messung der Serumcholinesteraseaktivität Komplikationsanfälligkeit identifiziert werden. Eine Bestimmung der Serumcholinesteraseaktivität kann darüber hinaus als Maßstab der Synthesekapazität der Leber herangezogen werden. Bei akuter Hepatitis ist ein 30 – 50%-iger Abfall, bei fortgeschrittener Zirrhose und Karzinom mit Lebermetastasen ein 50 – 70%-iger Abfall der Werte zu beobachten. Erhöhte Cholinesterasewerte sind auch bei Diabetes mellitus, koronarer Herzkrankheit, Hyperlipoproteinämie Typ IV, Gilbert-Syndrom und bei Patienten mit Cynthiana-Variante zu beobachten, einer erblichen Besonderheit, die zu einem im Vergleich zu Normalwerten um das 2 – 3-fache erhöhten Cholinesterasespiegel führt. Eine erhöhte Cholinesteraseaktivität wird als klinisch nicht signifikant erachtet. Bei chronischer Hepatitis, leichter Zirrhose und Okklusionsikterus werden Normalwerte festgestellt.

Cholinesterase ist für die rasche Hydrolyse von Acetylcholin verantwortlich, das an den Nervenendigungen freigesetzt wird, um die Übertragung neuraler Impulse über die Synapse zu vermitteln. Der Abbau von Acetylcholin ist zur Depolarisierung des Nervs notwendig, damit dieser bei der nächsten Impulsübertragung repolarisiert werden kann. Der Serumcholinesterasespiegel eignet sich als Indikator von Insektizidvergiftungen, zum Nachweis atypischer Formen des Enzyms und als Leberfunktionstest. Eine kompetitive Cholinesterasehemmung erfolgt durch die Alkaloide Prostigmin und Physostigmin. Die Cholinesteraseaktivität wird darüber hinaus durch organische Phosphorverbindungen wie etwa Parathion, Sarin und Tetraethylpyrophosphat gehemmt, also durch chemische Substanzen, die von in der Landwirtschaft oder der organisch-chemischen Industrie Beschäftigten inhaliert oder absorbiert werden können. Cholinesterase wird durch eine Vielzahl anderer Verbindungen gehemmt; etwa durch Morphin, Chinin, tertiäre Amine, Phenothiazine, Pyrophosphat, Gallensalze, Citrat, Fluorid und Borat. Bei Aufnahme von zur Inaktivierung der gesamten Acetylcholinesterase im Nervengewebe ausreichenden Mengen tritt der Tod ein. Die ersten Symptome stellen sich erst bei 40%-igem Rückgang der Serumcholinesteraseaktivität ein; neuromuskuläre Wirkungen werden erst bei einer 80%-igen Reduktion deutlich. Im Nullbereich liegende Enzymaktivitätswerte erfordern eine Notfallbehandlung des Patienten mit Enzymregulatoren wie Pyridin-2-aldoxim. Bei Patienten mit niedrigem Acetylcholinspiegel oder nur schwach aktivem Acetylcholin kann die Gabe von Succinyldicholin (Suxamethon), einem im Verlauf chirurgischer Eingriffe eingesetzten Muskelrelaxans, zu längeren Apnoephasen führen. Die Empfindlichkeit gegenüber Succinyldicholin ist vom Phänotypus des Patienten abhängig; zur Identifikation komplikationsanfälliger Patienten wird in der Regel präoperatives Screening empfohlen. In solchen Fällen kann zusätzlich zur Berechnung der Enzymaktivitätshemmung gegenüber spezifischen Substraten in Gegenwart von Dibucain oder Fluorid auch durch Messung der Serumcholinesteraseaktivität Komplikationsanfälligkeit identifiziert werden. Eine Bestimmung der Serumcholinesteraseaktivität kann darüber hinaus als Maßstab der Synthesekapazität der Leber herangezogen werden. Bei akuter Hepatitis ist ein 30 – 50%-iger Abfall, bei fortgeschrittener Zirrhose und Karzinom mit Lebermetastasen ein 50 – 70%-iger Abfall der Werte zu beobachten. Erhöhte Cholinesterasewerte sind auch bei Diabetes mellitus, koronarer Herzkrankheit, Hyperlipoproteinämie Typ IV, Gilbert-Syndrom und bei Patienten mit Cynthiana-Variante zu beobachten, einer erblichen Besonderheit, die zu einem im Vergleich zu Normalwerten um das 2 – 3-fache erhöhten Cholinesterasespiegel führt. Eine erhöhte Cholinesteraseaktivität wird als klinisch nicht signifikant erachtet. Bei chronischer Hepatitis, leichter Zirrhose und Okklusionsikterus werden Normalwerte festgestellt.